Minggu, 23 Oktober 2011

LAPORAN ENZIM DAN KERJA ENZIM



       I.            JUDUL : ENZIM DAN KERJA ENZIM
    II.            TANGGAL PRAKTIKUM : Rabu, 28 september, 2011
 III.            TUJUAN :
§  Mengetahui kerja enzim pada proses pencernaan didalam mulut.
§  Mengukur kerja enzim amylase dalam beberapa lingkungan suhu yang berbeda.

 IV.            PENDAHULUAN
Enzim merupakan substansi penting dalams setiap reaksi kimia dalam sel. Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner. Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organic dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator (Cartono, 2004).
Enzim adalah protein katalitik yaitu suatu agen kimiawi yang mengubahlaju reaksi tanpa harus dipergunakan oleh reaksi itu. Tidak adanya enzim, lalullintas kimiawi melalui jalur-jalur metabolisme akan menjadi sangat macet. Suatuenzim dapat mempercepat laju reaksi dengan cara menurunkan rintangan energiaktivasinya. (Campbell, 2000).
1.      Sifat Enzim
a.          Selektif, karena enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu.
b.         Spesifik, karena hanya rekasi tertentu yang dapat dikatalisasikan oleh enzim.
c.          Efisien, karena enzim dapat menurunkan energy aktivitas.
d.         Enzim adalah katalisator, artinya enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut menmgalami perubahan.
e.          Enzim bersifat reversible atau dapat bekerja bolak-balik. Artinya enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat reaksi sampai terjadi kesetimbangna. Hamper s eluruh jenis enzim adalah protein.
f.          Enzim dapat bereaksi dengan baik pada suhu 300C – 370C dan dapat bereaksi lebih cepat pada suhu lebih dari 500C. namun pada suhu antara 600C – 700C, reaksi enzim menurun (Cartono, 2004).
2.      Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim adalah katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai kekhasan yang tingi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (reaksi endergonik) dan adapula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksergonik) (Anna Poedjiadi, 1994).
3.      Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Penggolongan ini diodasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan (Anna Poedjiadi, 1994).
a.       Golongan I Oksidoreduktase
Enzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.
b.      Golongan II Transferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan aminotrandferase atau disebut juga transminase (Anna Poedjiadi, 1994).
c.       Golongan III Hidrolase
Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam kelompok ini ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase, karboksipeptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin (Anna Poedjiadi, 1994).
d.      Golongan IV Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemindahan suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase (Anna Poedjiadi, 1994).
e.       Golongan V Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang termasuk golongan ini antara lain ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat isomerase (Anna Poedjiadi, 1994).
f.       Golongan VI Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang terbentuk anatara penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase (Anna Podjiadi, 1994).
4.      Cara Kerja Enzim
a)         Teori kunci dan anak kunci (oleh Emil Fischer)
Mekanisme kerjanya adalah enzim dimisalkan sebagai kunci gembok karenamempunyai lubang (sisi aktif) yang akan berkaitan dengan substrat yang dimisalkan dengan anak kuncinya.
b)         Teori Iduksi pas (oleh Daniel Khasland)
Mekanisme kerjanya, permukaan e nzim tidak cocok dengan substrat. Oleh karena itu, saat substrat berkaitan dengan enzim, substrat akan menggunakan bentuk molekul enzim menjadi sesuai dengan subdtrat. Sisi aktif dapat diubah oleh substrat karena sisi aktif enzim bersifat fleksibel (Cartono, 2004).
5.      Factor Yang Memperngaruhi Kerja Enzim
1)      Suhu
2)      Derajat keasaman (pH)
3)      Konsentrasi substrat
4)      Konsentrasi enzim
5)      Adanya activator
6)      Feedback Inhibitor (http://www.idonbiu.com/2009/09/30/isozium dan cara kerja enzim).
7)      Kadar air
8)      Zat penggiat dan zat penghambat (Cartono, 2004).
6.      Penghambatan Kerja enzim
Setiap enzim dari beratus-ratus enzim berbeda-beda, yang ada didalam sel merupakan sasaran potensial bagi bekerjanya setiap/suatu penghambat. Banyak zat kimia telah diketahui dapat mengganggu reaksi biokimiawi, penghambatan ini dapat mengakibatkan terganggunya metabolism atau matinya sel (Michaek J. Pelczar, 1988).
7.      Kekurangan Enzim
Kekurangan enzim akan mengakibatkan penderita mengalami malagizi (kekurangan gizi), yang akan mengakibatkan pada berkurangnya berat badan dan daya tahan tubuh yang terus menurun. (http://www.id.wikipesia.org/wiki/2009/09/30/enzim.pencernaan.html).

    V.            Alat dan Bahan
Alat
Bahan
1.      Water Bath
1.      Salipa
2.      Beker gelas 25 ml
2.      Larutan amilum
3.      Tabung reaksi
3.      Larutan iod
4.      Pipet
4.      Larutan benedict
5.      Batang pengaduk kaca
5.      Es dan air es
6.      Gelas ukur
6.      Lugel
7.      Plat tetes
7.      Kue cracker es
8.      Aluminium foil
8.      Bensin spirtus dan kaki 3 + kasa
9.      Termometer

10.  Kardus Bekas

11.  Lumpang dan alu porselin


 VI.            Cara Kerja
a.      Cara kerja enzim amylase pada proses pencernaan di dalam mulut !
Ambilah pada dua buah cracker sebagian dikunyah dan sebagian dtumbuk di dalam lumpang
Simpanlah hasil kunyahan dan tumbukan masing-masing pada tempat terpisah
Tetesi kedua sempel dengan larutan iod 5 tetes
Lakukan uji iod tersebut pada interpal waktu penguyahan 30 detik, 1 menit, 2 menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit dan 10 menit.
Lanjutkan pengamatan uji iod setelah seluruh sample tadi disimpan diruang tanpa cahaya selama 30 menit.
Deskripsikan hasil pengamatan dan terangkan mengapa demikian.
Amati perubahan yang terjadi lau deskripsikan hasil pengamatan dan terangkan mengapa demikian

                           
b.  Cara kerja enzim amylase pada beberapa suhu lingkungan
Sediakan water bath yang dipasang dalam suhu 50C,150C, 250C, 350C, 450C, dan 550C.


Sediakan filtrate saliva 2 ml tiap kelompok
Kumpulkan saliva dalam beker gelas dan dilakukan homogenisasi


Kemudian ke dalam tabung masukan 20 ml larutan saliva :
§  Tabung reaksi 1 disimpan pada suhu 50C (es)
§  Tabung reaksi 2 disimpan pada suhu 150C (air es)
§  Tabung reaksi 3 disimpan pada suhu 250C (suhu ruangan)
§  Tabung reaksi 4 disimpan pada suhu 350C (water bath)
§  Tabung reaksi 5 disimpan pada suhu 450C (bunsen)
§  Tabung reaksi 6 disimpan pada suhu 55 0C (bunsen)

Biarkan 10 menit, masukkan kedalam masing-masing tabung reaksi diatas 0,5 ml (10 tetes).

Catat waktu saat memasukkan
Pada interval waktu 2 menit, lakukan uji coba Benedict bersama-sama uji iod terhadap larutan amilum
dalam 6 tabung.
   
Catatlah saat tercapainya titik akromatis untuk ke 6 macam suhu
Selama percobaan berlangsung tabung reaksi tidak boleh keluar dari water bath dan suhunya harus dijaga
secara konstan.
Buatlah grafik yang menunjukan hubungan antara temperature dan kerja enzim amylase.
Tentukan pada grafik suhu optimum dan diskusikan hasil percobaan.




VII.            Hasil Pengamatan
A. Kerja enzim amilase pada proses pencernaan di mulut
Dikunyah Ditumbuk
Menit ke Uji iod
Gambar Warna Intensitas Gambar Warna Intensitas
30’’ Kuning kehitaman +4 Hitam +6
1’ Kuning +4 Hitam +6
2’ Kuning +4 Hitam +6
3’ Kuning kehitaman +6 Hitam +6
5’ Coklat
+5 Hitam +6
10’ Coklat muda +3 Hitam +6

Setelah selesai masukan kedalam dus selama 15 menit
B. Kerja enzim amilase pada beberapa suhu lingkungan

1. Suhu 50
Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0 Biru kehitaman +6 Biru
+1
2 Kuning kehitaman +5 Biru
+1
4 Kuning kehitaman +5 Biru
+1
6 Kuning kehitaman +5 Biru
+1
8 Kuning kehitaman +5 Biru
+1
10 Kuning kehitaman +5 Biru
+1
12 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
14 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
16 Hitam keunguan +4 Biru
+1
18 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
20 Hitam kebiruan +6 Biru
+1
22 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
24 Hitam keunguan +4 Biru
+1
26 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
28 Hitam kekuningan +5 Biru
+1
30 Hitam kekuningan +5 Biru
+1

2. Suhu 150

Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0 Biru kehitaman +6 Biru
+1
2
Hijau pekat +5 Biru
+1
4
Biru keunguan +4 Biru
+1
6
Hijau +5
Biru
+1
8
Hijau kekuningan +3 Biru
+1
10
Hijau pekat +5 Biru
+1
12
Hijau kekuningan +3 Biru
+1
14
Kuning kecokelatan +2 Biru
+1
16
Kuning keemasan (orange tua) +1 Biru
+1
18
Orange tua +1 Biru
+1
20
Orange tua +1 Biru
+1
22
Kuning keemasan +1 Biru
+1
24
Kuning keemasan +1 Biru
+1
26
Kuning keemasan +1 Biru
+1
28
Kuning keemasan +1 Biru
+1
30
Kuning keemasan +1 Biru
+1

3. Suhu 250

Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas

0 Hitam kebiruan +6 Biru +1
2 Hitam kebiruan +6 Biru +1
4
Hitam keabuan +5 Biru +1
6
Hitam keabuan +5
Biru +1
8 Hitam keunguan +4 Biru +1
10
Hijau +3 Biru +1
12
Hijau +3 Biru +1
14
Hijau kekuningan +2 Biru +1
16
Hijau kekuningan +2 Biru +1
18
Orange +1 Biru +1
20
Orange +1 Biru +1
22
Orange +1
Biru +1
24
Orange +1 Biru +1
26
Orange +1 Biru +1
28
Orange +1 Biru +1
30
Orange +1 Merah Bata +2

4. Suhu 350

Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0 Biru kehitaman +6 Biru +1
2
Biru keunguan +5 Biru +1
4 Biru kehitaman +6 Biru +1
6
Biru keunguan +5 Biru +1
8
Kuning +3 Biru +1
10
Kuning +3 Biru +1
12
Kuning +3 Biru +1
14
Kuning +3 Biru +1
16
Orange +2 Biru +1
18
Orange +2 Merah bata +2
20
Orange +2 Merah bata +2
22
Orange +2 Merah bata +2
24
Orange +2 Merah bata +2
26
Orange +2 Merah bata +2
28
Orange +2 Merah bata +2
30
Orange +2 Merah bata +2

5. Suhu 450
Menit
Ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0 Hitam kebiruan +6 Biru +1
2 Hitam kebiruan +6 Biru +1
4 Hitam kebiruan +6 Biru +1
6 Hitam kebiruan +6 Biru +1
8 Hitam kebiruan +6 Biru +1
10
Hitam kehijauan +6 Biru +1
12
Hitam kehijauan +5 Biru +1
14
Hitam kehijauan +5 Biru +1
16
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
18
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
20
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
22
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
24
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
26
Hitam kehijauan +5 Merah bata +2
28 Hitam keunguan +4 Merah bata +2
30 Hitam keunguan +4 Merah bata +2

6. Suhu 550

Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0 Hitam kebiruan +6 Biru +1
2 Hitam kekuningan +5 Merah bata +2
4
Hitam kehijauan +4 Merah bata +2
6
Hitam kehijauan +4 Merah bata +2
8
Hitam kehijauan +4 Merah bata +2
10 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
12 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
14
Hitam kecokelatan +2 Merah bata +2
16 Hitam keungguan +3 Merah bata +2
18 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
20 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
22 Hitam keungguan +3 Merah bata +2
24 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
26 Hitam keunguan +3 Merah bata +2
28 Hitam keungguan +3 Merah bata +2
30 Hitam keunguan +3 Merah bata +2

Ø  Pertanyaan:
1.      Apa kegunaan uji iod dan Benadict?
2.      Apakah saliva itu? Kelenjar apa yang menghasilkannya, dan komponen apa saja yang terkandung dalam saliva?
3.      Faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi aktifitas kerza enzim?
4.      Apa yang dimaksud dengan titik akromatis?
5.      Berapa suhu optimum kerja enzim amilase berdasarkan hasil percobaan? Bandingkan dengan sumber literature!


Ø  Jawaban:
1.      Kegunaan uji Iod adalah untuk mengatahui kandungan amilum (polisakarida) pada makanan atau karbohidrat kandungannya. Begitupula dengan kegunaan uji Benedict mengetahui kandungan glukosa (monosakarida)pada karbohidrat yang akan di uji. Selain itu uji benedict juga di gunakan untuk pemeriksaan glukosa dalam urine.
2.      Saliva adalah cairan kompleks yang diproduksi oleh kelenjar khusus dan disebarkan ke dalam cavitas oral. Komposisi dari saliva meliputi komponen organik dan anorganik. Namun demikian, kadar tersebut masih terhitung rendah dibandingkan dengan serum karena pada saliva penyusun utamanya adalah air. Komponen anorganik terbanyak adalah sodium, potassium (sebagai kation), khlorida, dan bikarbonat (sebagai anion-nya). Sedangkan komponen organik pada saliva meliputi protein yang berupa enzim amilase, maltase, serum albumin, asam urat, kretinin, mucin, vitamin C, beberapa asam amino, lisosim, laktat, dan beberapa hormon seperti testosteron dan kortisol.
3.      Faktor kerza enzim
a.       Suhu, semakin tinggi suhu, kerja enzim juga akan meningkat
b.      pH, pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya
c.       Konsentrasi substart, semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin meningkat juga kerja enzim tetapi akan mencapai titik maksimal pada konsentrasi tertentu.
d.      Konsentrasi enzim, semakin tinggi konsentrasi enzim, semakin meningkat juga kerja enzim
e.       Adanya aktivator. Aktivator merupakan zat yang memicu kerja enzim.
f.        Adanya inhibitor, inhibitor merupakan zat yang menghambat kerja enzim.
4.      Titik akromatis adalah titik dimana enzim tidak bereaksi lagi atau tidak terjadi lagi perubahan warna. Titik ini berada pada titik perpotongan uji bnedict dan uji iod.
5.      Setelah dibandingkan dengan suhu-suhu yang lainnya, Suhu optimum kerja enzim amilase berdasarkan hasil percobaan yaitu pada suhu 350C. Hal ini hampir sama dengan yang ada di literatur yang mana dalam literatur disebutkan bahwa suhu bekerjanya enzim ada pada suhu 360C-370C. pada hewan berdarah panas termasuk manusia adalah 370 C, dalam kerjanya pun enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah dan terlalu tinggi. Suhu optimum pada aktivitas kerja enzim amilase merupakan suhu yang paling optimal pada kerja enzim perubahan warna yang paling cepat berubah menjadi merah bata yaitu pada suhu 550

VIII.            Kesimpulan
Dilihat dari hasil tabel pengamatan terdapat perbedaan yang sangat jelas sekali untuk pengujian Iodium pada Creaker yang dikunyah dan yang ditumbuk. Creaker yang dikunyah mengalami beberapa perubahan warna, hal tersebut terjadi disebabkan karena kerja enzim amilase di dalam mulut. Sedangkan Creaker yang ditumbuk tidak mengalami perubahan warna disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase. Perubahan warna Creaker yang dikunyah terjadi pada menit ke 3, 4, 5, dan menit ke 10, karena pada menit-menit tersebut larutan Iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada Creaker yang di kunyah dan merubah kandungan polisakarida menjadi amilum. Sedangkan pada Creaker yang di tumbuk tidak mengalami perubahan warna karena kandungan pada Creaker tetap yaitu masih berbentuk Poli sakarida, walapun telah bercampur dengan larutan Iod yaitu biru kehitaman, hal tersebut disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase yang merubahnya. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Kegunaan uji Iod adalah untuk mengatahui kandungan amilum (polisakarida) pada makanan atau karbohidrat kandungannya. Begitupula dengan kegunaan uji Benedict mengetahui kandungan glukosa (monosakarida)pada karbohidrat yang akan di uji. Selain itu uji benedict juga di gunakan untuk pemeriksaan glukosa dalam urine. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah amylum menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.Air liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 – 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat perangsangannya. (http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09)
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi, dengan demikian mempercepat reaksi ini. (http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah :
1.      Suhu (temperatur)
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 40 0C.
2.      Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3.      Aktivator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor
4.      Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
5.      Konsentrasi Substrat
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimselanjutnya.(http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09).
Saliva adalah cairan kompleks yang diproduksi oleh kelenjar khusus dan disebarkan ke dalam cavitas oral. Komposisi dari saliva meliputi komponen organik dan anorganik. Namun demikian, kadar tersebut masih terhitung rendah dibandingkan dengan serum karena pada saliva penyusun utamanya adalah air. Komponen anorganik terbanyak adalah sodium, potassium (sebagai kation), khlorida, dan bikarbonat (sebagai anion-nya). Sedangkan komponen organik pada saliva meliputi protein yang berupa enzim amilase, maltase, serum albumin, asam urat, kretinin, mucin, vitamin C, beberapa asam amino, lisosim, laktat, dan beberapa hormon seperti testosteron dan kortisol.

Jika dilihat dari hasil pengamatan dan percobaan pada beberapa suhu, maka akan dihasilkan titik akromatis pada menit ke 14 untuk suhu 350C dan pada menit ke 2 untuk suhu 450C pada uji Benedict dan Iod. Tapi jika yang di gunakan adalah suhu 550C, maka titik akromatisnya adalah pada ke 24. Titik akromatis adalah dimana enzim tidak bereaksi lagi atau tidak terjadi lagi perubahan warna.
Karena enzim tersusun oleh protein, maka enzim sangat peka terhadap suhu. suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. suhu yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. pada umumnya enzim bekerja pada suhu 350-C-450C. Jika dibandingkan dengan lilteratur lain, kerja enzim pada kisaran suhu tersebut memang sama atau mencapai titik optimum pada kisaran suhu tersebut (suhu antara 350-450C)
Grafik Perbandingan

Jadi berdasarkan hasil percobaan suhu optimum untuk kerja enzim amylase adalah kisaran suhu 300C-450C dan pada kisaran suhu tersebut juga dapat terjadi titik akromatis. Karena jika melebihi suhu tersebut dapat menyebabkan denaturasi dan suhu yang terlalu rendah juga dapat menghanbat reaksi enzim.
Akan tetapi kami yang melakukan pengamatan mendapat beberapa kendala diantaranya adalah ketidak fokusan dalam bekerja kelompok, kurangna waktu untuk praktikum, kurangnya kerja sama antara kelompok praktikum yang satu dengan lainnya sehingga menyebabkan ketidak sesuaian antara teori dengan hasil praktikum yang diinginkan.
Enzim yang termauk dalam kelompok hidrolase bekerja sebagai katalis sbagai reaksi hidrolisis. ada tiga jenis hidrolase yaitu pemecah ikatan ester, pemecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide. Sebagai contoh fosfatase adalah eznim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. Enzim amylase dapat memecah ikatan-ikatan amilum hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu α-amilase, β-amilase dan γ-amilase. α-amilase terdapat pada saliva (ludah) dan pancreas. enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah bagianbagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. ( Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin. 2005).

 IX.            DAFTAR PUSTAKA
§    Campbell, N. A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta
§    Cartono, M.Pd. 2004. Biologi Umum, Bandung : PRISMA PRESS.
§    Pelczar, Michael J. 1988. Dasar-dasar Mikrobiologi. Jakarta : Universitas Indonesia.
§    Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.
§    http://www.idonbiu.com/isoziumdancarakerjaenzim/diakses_2009/09/30. http://www.id.wikipedia.org/wiki/enzimpencernaan.html.diakses_2009/09/30.
§    http://www.filzahazny.wordpress.com/../enzim-z/diakses_2009/10/07-21.54.
 
http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2009/10/08-14.25
§    http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12. Hildayani,2009,aktivitas.enzim.amylase/http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02.

0 komentar:

Poskan Komentar

 
BIOLOGY EDUCATION creditosbtemplates creditos Templates by lecca 2008 .....Top